Нарезание резьбы последовательность: Как и чем нарезать внутреннюю резьбу. Требуемый инструмент, описание процесса
Содержание
Как и чем нарезать внутреннюю резьбу. Требуемый инструмент, описание процесса
На этапах, предшествующих сборке резьбовых соединений с применением крепежных деталей, часто возникает необходимость нарезания внутренней резьбы в готовых изделиях и заготовках. Для болтов, винтов и шпилек в них предварительно сверлят отверстие требуемого диаметра, затем выполняется нарезание внутренней резьбы с заданными параметрами.
Инструмент для нарезания резьбы
В просверленных сквозных или глухих отверстиях внутреннюю резьбу нарезают специальным инструментом – метчиками. По назначению такой инструмент подразделяют на ручные, машинно-ручные, машинные и гаечные метчики. Метчик включает в свое конструктивное исполнение рабочую часть и хвостовик, торец которого имеет квадратное сечение для крепления воротка. Ручные метчики для нарезания метрической и дюймовой резьб производят наборами (комплектами) из двух или трех изделий. Для нарезания внутренней резьбы с шагом не более 3 мм применяют наборы из двух метчиков, а для резьб с шагом более 3 мм – наборы из трех. В комплектацию из трех инструментов входят черновые, средние и чистовые метчики, отличающиеся между собой длиной заборного конуса. Черновой и средний – имеют меньшие диаметры, чем чистовой, который изготавливают с полным профилем. На хвостовике каждого метчика нанесены одна, две или три риски, определяющие очередность использования каждого из них при нарезании внутренней резьбы в одном отверстии.
Отверстия для нарезания резьбы
Для сверления отверстия под нарезание внутренней метрической резьбы. выбирают сверло, диаметр которого приближенно рассчитывается по формуле: D = d – P, где d – диаметр внутренней резьбы, P – ее шаг. Например, нарезание метрической резьбы М10 с шагом 0.5, 0.75, 1.0, 1.25 и 1.5 миллиметра (для болтов, винтов или шпилек) потребует применения сверла с диаметром, соответственно, 9.5, 9.25, 9.00, 8.80 и 8.50 мм. А сверление отверстий для нарезания трубной резьбы в ¼ дюйма цилиндрической формы классов точности А и В выполняют сверлами с наружным диаметром 11,5 мм. В глухих отверстиях сверление выполняют на глубину, превышающую длину резьбовой части крепежной детали на 5-6 мм.
Нарезание внутренней резьбы выполняют следующим образом. Деталь с готовым отверстием жестко закрепляют, например, в тисках. Затем рабочую часть чернового метчика покрывают смазкой, вставляют инструмент заборной частью в отверстие и плавным поворотом воротка начинают нарезать резьбу внутри детали. После одного-двух оборотов по часовой стрелке делают пол-оборота в обратную сторону для измельчения стружки и затем продолжают нарезание до полного входа метчика в отверстие. Такую же операцию выполняют средним и чистовым инструментом.
Please enable JavaScript to view the comments powered by Disqus.comments powered by Disqus
Внимание! Данный интернет-сайт носит исключительно информационный характер и, ни при каких условиях, не является
публичной офертой, определяемой положениями Статьи 437 (2) ГК РФ
© Компания Машкрепёж — основной поставщик крепежа в России, 1998-2019
Нарезание внутренней резьбы метчиком: технология, инструмент, диаметр отверстия
Перед нарезанием внутренней резьбы метчиком, предварительно готовится соответствующее отверстие. В штампованных либо литых отверстиях процесс нарезания резьбы осуществлять сложно. Они не могут обеспечить необходимые размеры допусков в пределах, обозначенных техническими условиями по нарезке внутренней резьбы. Легче нарезается внутренняя резьба в отверстиях заготовок, получаемых в процессе литья под давлением либо по выплавляемым моделям.
Рис. 1. Конструкция метчика:
1 – заборная часть; 2 – калибрующая часть; 3 – стружечная канавка;
4 – хвостовик; 5 – квадрат
Максимально удобные условия по нарезанию резьбы метчиком предоставляются после подготовки отверстия методами зенкерования либо сверления. Вырезаемый металл в процессе изготовления резьбы частично выдавливается метчиком. Сечение внутри резьбы выходит больше сечения отверстия, которое образовалось от сверления. В момент подготовки отверстий способом сверления, перед нарезанием резьбы метчиком, сечения сверл выбираются по ГОСТ 19257 – 73.
Рис. 2. Нарезание резьбы метчиком:
а – установка метчика и воротка для нарезания резьбы; б – проверка положения метчика угольником; в – приемы нарезания внутренней резьбы; г – проверка качества резьбы соответствующим винтом
В случае, когда сечение просверленного для резьбы отверстия окажется меньше регламентированного ГОСТом, усилие на метчик резко увеличится. Резьба при этом будет рваной, метчик заклинит и он сломается. При сечении отверстия, большем, чем рекомендованное, получится неполный профиль резьбы.
Нарезая внутреннюю резьбу на сверлильных станках, придерживаются таких общих правил:
- нежелательно производить нарезку резьбы внутри отверстий, полученных в результате штамповки либо литья. Прежде, чем нарезать резьбу, такие отверстия зенкеруются либо рассверливаются. Таким образом, удаляются: наклеп, окалина, нагар. После обработки получается требуемое сечение отверстия для выполнения резьбы;
- на станках для сверления при нарезании резьбы метчики необходимо закрепить в предохранительных плавающих, качающихся, самоцентрирующих, реверсивных патронах;
- в готовящихся отверстиях, где будет нарезаться резьба, со стороны захода метчика необходимо снять фаски под углом 60° на высоту не менее одного шага резьбы;
- в момент нарезания резьб с помощью сверлильных станков особо пристальное внимание уделяется регулировка передвижения шпинделя. Его необходимо тщательно уравновесить противовесом. Он должен передвигаться без труда, обеспечивая плавное врезание и выход метчика из резьбы. Если шпиндель передвигается с большой осевой нагрузкой, резьбу разобьет по среднему сечению;
- нарезая резьбу, используется смазка инструмента и его интенсивное охлаждение, поскольку на метчик в это время воздействуют большие нагрузочные режимы.
После окончания операции по нарезанию резьбы в отверстиях на сверлильных станках метчик из нарезанного отверстия выкручивается.
Рис. 3. Формы заборной части метчиков:
форма А — длинная заборная часть для обработки сквозных отверстий; форма В — средняя заборная часть и спиральная подточка для обработки сквозных отверстий; форма С — короткая заборная часть для обработки глухих отверстий; форма D — средняя заборная часть для обработки сквозных и глухих отверстий с длинным сбегом резьбы; форма Е — короткая заборная часть для обработки сквозных и глухих отверстий с коротким сбегом резьбы
Нарезание резьб в сквозных и глухих отверстиях технологически различны.
Закончив нарезание резьбы глухого отверстия, метчик из него удаляется только выкручиванием. Исходя из этого, резьба в нем нарезается только на станке, где есть возможность его реверсирования. Иначе говоря, при выкручивании метчик должен вращаться в направлении, обратному рабочему, с меньшей скоростью, чем при нарезании резьбы. Так снижаются непроизводительные временные затраты.
Нарезая глухую резьбу на станке без реверса, используют для крепления метчиков специальный реверсивный патрон. В нем устроено предохранительное устройство соответствующего типа.
С целью предотвращения разрушения метчика при нарезании глухой резьбы, когда он достигнет края отверстия и упрется в дно, на станках с реверсивным механизмом используется специальный патрон, предохраняющий метчик. Глухие резьбы нарезаются машинными метчиками. У них малая заборная часть, равная трем шагам нарезаемой резьбы. Эта техника дает возможность нарезать резьбу максимально близко ото дна отверстия.
Нарезать резьбы в легированных пластичных сталях, у которых аустенитный состав и которые нелегко поддаются резанию, а также в легких, титановых, жаропрочных сплавах необходимо с учетом следующих специфических условий:
- если деталь, изготовленная из жаропрочного сплава, имеет нормальную жесткость, а после монтажа на станину станка она перпендикулярна к оси резьбы базовой поверхности, резьба в ней нарезается без использования кондуктора. Если необходимо установить безусловную перпендикулярность ее оси резьбы к поверхности базы, но крепление к станку и жесткость детали не обеспечивают требуемой точности, то резьба должна нарезаться с использованием кондукторов;
- нарезание резьбы в заготовках из жаропрочных сплавов сопровождается использованием метчиков с шахматным расположением зубьев. В сквозных отверстиях резьбу нарезают одним метчиком, в глухих – комплектами, состоящими из двух либо трех метчиков;
- метчик обязательно подлежит охлаждению, если резьба нарезается в деталях из жаропрочных сплавов. Насосная подача охлаждающей жидкости предполагает такой состав: 15% олеиновой кислоты, 25% керосина, 60% сульфо-фрезола. При отсутствии на станке помпы, охлаждающая жидкость, состоящая из: 85% сульфо-фрезола и 15% олеиновой кислоты, наносится на метчик кистью либо метчик погружается в жидкость;
- чтобы успешно нарезать резьбу в деталях из цинковых либо алюминиевых сплавов, мягких и пластичных, используются станки, где принудительная скорость подачи шпинделя по шагу резьбы. В случае отсутствия на станке механизма принудительной подачи шпинделя, необходимо обеспечить его свободное движение. Это делается уменьшением нагрузок уравновешивания – грузов и пружин. Если масса движущихся частей большая, а шпиндель двигается с большим осевым усилием, то резьба, которая нарезается, будет разрушена по среднему сечению;
- скорость нарезания резьбы в деталях из силуминовых сплавов рекомендуется в 1,2…1,5 раза больше, а охлаждение во столько же раз интенсивнее, чем стали;
- охлаждать метчики при нарезании резьб в деталях из легкосплавных материалов лучше всего керосином. Хорошо применять 8…10% эмульсию. Нельзя для охлаждения метчиков использовать масло: оно не предохраняет от стружки, налипающей в момент нарезания и затрудняет очистку нарезанной резьбы от налипшей стружки;
- бесканавочными метчиками, изготовленными из быстрорежущей стали, рекомендуется обрабатывать резьбу от М4 до М30 в деталях из титановых сплавов и труднообрабатываемых сталей аустенитного класса. Их стойкость намного выше по сравнению со стандартным.
Вернуться к списку
Распознавание складок белков с помощью многопоточности на основе предсказания
. 1997 г., 18 июля; 270 (3): 471–80.
дои: 10.1006/jmbi.1997.1101.
Б Рост
1
, Р. Шнайдер, К. Сандер
принадлежность
- 1 EMBL, Гейдельберг, Германия.
PMID:
9237912
DOI:
10.1006/jmbi.1997.1101
B Рост и др.
Дж Мол Биол.
.
. 1997 г., 18 июля; 270 (3): 471–80.
дои: 10.1006/jmbi.1997.1101.
Авторы
Б Рост
1
, Р. Шнайдер, К. Сандер
принадлежность
- 1 EMBL, Гейдельберг, Германия.
PMID:
9237912
DOI:
10. 1006/jmbi.1997.1101
Абстрактный
При распознавании складок с помощью нити берут аминокислотную последовательность белка и оценивают, насколько хорошо она вписывается в одну из известных трехмерных (3D) структур белка. Качество подгонки структуры последовательности обычно оценивают с использованием потенциалов между остатками средней силы или других статистических параметров. Здесь мы представляем альтернативный подход к оценке соответствия структуры последовательности. Исходя из аминокислотной последовательности, мы сначала предсказываем вторичную структуру и доступность растворителя для каждого остатка. Затем мы связываем полученный одномерный (1D) профиль предсказанных структурных назначений с каждой из известных трехмерных структур. Оптимальная многопоточность для каждой пары последовательность-структура достигается с помощью динамического программирования. В целом наилучшая пара последовательность-структура составляет прогнозируемую трехмерную структуру для входной последовательности. Метод настраивается путем добавления информации из прямого сравнения последовательностей и применения ряда эмпирических фильтров. Хотя метод основан на преобразовании 3D-информации в 1D-профили структуры, его точность, как ни удивительно, не явно уступает методам, основанным на оценке взаимодействий остатков в 3D. Поэтому мы предполагаем, что существующие методы одномерного и трехмерного нарезания по существу не учитывают ничего, кроме пригодности аминокислотной последовательности для конкретной одномерной последовательности сегментов вторичной структуры и доступности остатка для растворителя. Метод многопоточности на основе предсказания в среднем находит любую структурно гомологичную область на первом ранге в 29% случаев (включая информацию о последовательности). Для 22% первых попаданий, обнаруженных с наивысшими оценками, ожидаемая точность возросла до 75%. Однако задача обнаружения целых складок, а не гомологичных фрагментов, решалась гораздо лучше; От 45 до 75% первых попаданий правильно распознали фолд.
Похожие статьи
Матрица замен 3D-1D для распознавания укладки белка, которая включает предсказанную вторичную структуру последовательности.
Райс Д.В., Айзенберг Д.
Райс Д.У. и др.
Дж Мол Биол. 1997 г., 11 апреля; 267(4):1026-38. дои: 10.1006/jmbi.1997.0924.
Дж Мол Биол. 1997.PMID: 9135128
Предсказание структуры белка методами нитей: оценка современных методов.
Лемер К.М., Руман М.Дж., Водак С.Дж.
Лемер С.М. и соавт.
Белки. 1995 ноябрь; 23(3):337-55. doi: 10.1002/прот.340230308.
Белки. 1995.PMID: 8710827
Множественная потоковая обработка последовательностей: анализ качества и стабильности выравнивания.
Тейлор WR.
Тейлор ВР.
Дж Мол Биол. 1997 27 июня; 269 (5): 902-43. дои: 10.1006/jmbi.1997.1008.
Дж Мол Биол. 1997.PMID: 9223650
Сравнение последовательностей и предсказание структуры белка.
Данбрэк Р.Л. мл.
Данбрэк Р.Л. мл.
Curr Opin Struct Biol. 2006 июнь; 16 (3): 374-84. doi: 10.1016/j.sbi.2006.05.006. Epub 2006 19 мая.
Curr Opin Struct Biol. 2006.PMID: 16713709
Обзор.
Предсказание структуры белка: распознавание первичных, вторичных и третичных структурных особенностей по аминокислотной последовательности.
Эйзенхабер Ф., Перссон Б., Аргос П.
Эйзенхабер Ф. и др.
Crit Rev Biochem Mol Biol. 1995;30(1):1-94. дои: 10.3109/10409239509085139.
Crit Rev Biochem Mol Biol. 1995.PMID: 7587278
Обзор.
Посмотреть все похожие статьи
Цитируется
Определение генетических эффектов и функциональных SNP гена HTR1B крупного рогатого скота на свойства жирных кислот молока.
Цао М., Ши Л., Пэн П., Хань Б., Лю Л., Lv X, Ма Z, Чжан С., Сунь Д.
Цао М. и др.
Геномика BMC. 2021 27 июля; 22 (1): 575. дои: 10.1186/s12864-021-07893-8.
Геномика BMC. 2021.PMID: 34315401
Бесплатная статья ЧВК.Прогнозирование структуры белка: традиционные перспективы и перспективы глубокого обучения.
Джисна В.А., Джаярадж П.Б.
Джисна В.А. и соавт.
Protein J. 2021 Aug; 40 (4): 522-544. doi: 10.1007/s10930-021-10003-y. Epub 2021 28 мая.
Протеин Дж. 2021.PMID: 34050498
Обзор.
Влияние pH на конформационный ансамбль IDP исследовано с помощью моделирования молекулярной динамики.
Линдси Р.Дж., Мансбах Р.А., Гнанакаран С., Шен Т.
Линдси Р.Дж. и др.
Биофиз хим. 2021 апрель; 271:106552. doi: 10.1016/j.bpc.2021.106552. Epub 2021 26 января.
Биофиз хим. 2021.PMID: 33581430
Бесплатная статья ЧВК.Экспериментальное моделирование белковой структуры.
Дохолян Н.В.
Дохолян НВ.
J Протеомика. 2020 30 мая; 220:103777. doi: 10.1016/j.jprot.2020.103777. Epub 2020 5 апр.
J Протеомика. 2020.PMID: 32268219
Бесплатная статья ЧВК.Обзор.
Быстрое и надежное определение структуры белка с помощью потоков химического сдвига.
Хафса Н.Е., Бержанский М.В., Арндт Д., Вишарт Д.С.
Хафса Н.Е. и др.
Дж Биомол ЯМР. 2018 Январь; 70(1):33-51. doi: 10.1007/s10858-017-0154-1. Epub 2017 1 декабря.
Дж Биомол ЯМР. 2018.PMID: 29196969
Просмотреть все статьи «Цитируется по»
термины MeSH
вещества
Boosting Protein Threading Accuracy — PMC
1. Kihara D, Skolnick J. PDB представляет собой покрывающий набор небольших белковых структур. Журнал молекулярной биологии. 2003;334(4):793–802. [PubMed] [Google Scholar]
2. Zhang Y, Skolnick J. Задача прогнозирования структуры белка может быть решена с использованием текущей библиотеки PDB. Труды Национальной академии наук США. 2005;102(4):1029–1034. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
3. Jones DT. Прогресс в предсказании структуры белка. Текущее мнение в структурной биологии. 1997;7(3):377–387. [PubMed] [Google Scholar]
4. Рост Б. Сумеречная зона выравнивания белковых последовательностей. Белковая инженерия. 1999;12:85–94. [PubMed] [Google Scholar]
5. Джон Б., Сали А. Сравнительное моделирование структуры белков с помощью итеративного построения модели выравнивания и оценки модели. Исследование нуклеиновых кислот. 2003;31(14):3982–3992. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
6. Чивиан Дилан, Бейкер Дэвид. Моделирование гомологии с использованием генерации ансамбля параметрического выравнивания с консенсусом и выбором модели на основе энергии. Исследование нуклеиновых кислот. 2006;34(17):e112. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
7. Марко А.С., Стаффорд К., Ваймор Т. Стохастические попарные выравнивания и методы оценки для сравнительного моделирования белковых структур. Журнал химической информации и моделирования. 2007 март; [PubMed] [Google Scholar]
8. Jaroszewski L, Rychlewski L, Li Z, Li W, Godzik A. FFAS03: сервер для выравнивания последовательностей профилей. Исследование нуклеиновых кислот. 2005 г., июль; 33. Проблема с веб-сервером. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
9. Рыхлевский Л., Ярошевский Л., Ли В., Годзик А. Сравнение профилей последовательностей. Стратегии структурного предсказания с использованием информации о последовательности. Белковая наука. 2000;9(2): 232–241. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
10. Йона Г., Левитт М. В сумеречной зоне: чувствительный инструмент сравнения профилей, основанный на теории информации. Журнал молекулярной биологии. 2002;(315):1257–1275. [PubMed] [Google Scholar]
11. Пей Дж., Садреев Р., Гришин Н.В. PCMA: быстрое и точное выравнивание нескольких последовательностей на основе согласованности профиля. Биоинформатика. 2003;19(3):427–428. [PubMed] [Google Scholar]
12. Марти-Реном М. А., Мадхусудхан М.С., Сали А. Выравнивание белковых последовательностей по их профилям. Белковая наука. 2004;13(4):1071–1087. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
13. Ginalski K, Pas J, Wyrwicz LS, von Grotthuss M, Bujnicki JM, Rychlewski L. ORFeus: Обнаружение отдаленной гомологии с использованием профилей последовательностей и предсказанной вторичной структуры. Исследование нуклеиновых кислот. 2003;31(13):3804–3807. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
14. Чжоу Х., Чжоу Ю. Оценка энергии на основе знаний на уровне остатков одного тела в сочетании с информацией о профиле последовательности и вторичной структуре для распознавания складок. Белки: структура, функция и биоинформатика. 2004;55(4):1005–1013. [PubMed] [Академия Google]
15. Han S, Lee B-C, Yu ST, Jeong C-S, Lee S, Kim D. Распознавание складок путем комбинирования выравнивания профилей и метода опорных векторов. Биоинформатика. 2005;21(11):2667–2673. [PubMed] [Google Scholar]
16. Ши Дж., Бланделл Т.Л., Мидзугути К. FUGUE: распознавание гомологии последовательности и структуры с использованием таблиц замещения, специфичных для среды, и штрафов за пропуски, зависящих от структуры. Журнал молекулярной биологии. 2001;310(1):243–257. [PubMed] [Google Scholar]
17. Джонс Д.Т. GenTHREADER: эффективный и надежный метод распознавания белковых складок для геномных последовательностей. Журнал молекулярной биологии. 1999;287(4):797–815. [PubMed] [Google Scholar]
18. Kelley LA, MacCallum RM, Sternberg MJ. Расширенная аннотация генома с использованием структурных профилей в программе 3D-PSSM. Журнал молекулярной биологии. 2000;299(2):499–520. [PubMed] [Google Scholar]
19. Zhou H, Zhou Y. Распознавание складок путем объединения профилей последовательностей, полученных в результате эволюции и структурного выравнивания фрагментов в зависимости от глубины. Белки: структура, функция и биоинформатика. 2005;58(2):321–328. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
20. Karplus K, Barrett C, Hughey R. Скрытые марковские модели для обнаружения удаленных гомологий белков. Биоинформатика. 1998;14(10):846–856. [PubMed] [Google Scholar]
21. Йоханнес С. Определение гомологии белков путем сравнения HMM-HMM. Биоинформатика. 2005;21(7):951–960. [PubMed] [Google Scholar]
22. Сюй Дж., Ли М., Лин Г., Ким Д., Сюй Ю. Потоки белков с помощью линейного программирования. Тихоокеанский симпозиум по биокомпьютингу. 2003: 264–275. [PubMed] [Google Scholar]
23. Xu J, Li M, Kim D, Xu Y. RAPTOR: оптимальное разделение белков с помощью линейного программирования. Журнал биоинформатики и вычислительной биологии. 2003;1(1):95–117. [PubMed] [Google Scholar]
24. Сюй Дж., Ли М. Оценка подхода линейного программирования RAPTOR в CAFASP3. Белки: структура, функции и генетика. 2003 [PubMed] [Google Scholar]
25. Сюй Дж., Цзяо Ф., Бергер Б. Подход на основе древовидной декомпозиции к предсказанию структуры белка. Материалы конференции IEEE Computational Systems Bioinformatics Conference. 2005: 247–256. [PubMed] [Google Scholar]
26. Rai BK, Fiser A. Метод множественного картирования: новый подход к проблеме выравнивания последовательности и структуры в сравнительном моделировании структуры белков. Белки: структура, функция и биоинформатика. 2006;63(3):644–661. [PubMed] [Академия Google]
27. Wu S, Zhang Y. MUSTER: Улучшение выравнивания профилей белковых последовательностей с использованием нескольких источников информации о структуре. Белки: структура, функция и биоинформатика. 2008;9999(9999) NA+ [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
28. Wu S, Skolnick J, Zhang Y. Ab initio моделирование малых белков с помощью итеративного моделирования TASSER. Биология БМК. 2007;5 17+ [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
29. Silva PJ. Оценка надежности сходства последовательностей, обнаруженного с помощью гидрофобного кластерного анализа. Белки: структура, функция и биоинформатика. 2008; 70(4):1588–159.4. [PubMed] [Google Scholar]
30. Сколник Дж., Кихара Д. Размораживание замороженного приближения: PROSPECTOR — новый подход к многопоточности. Белки: структура, функция и генетика. 2001;42(3):319–331. [PubMed] [Google Scholar]
31. Kim D, Xu D, Guo J, Ellrott K, Xu Y. PROSPECT II: Метод предсказания структуры белка для приложений в масштабе генома. Белковая инженерия. 2002 [PubMed] [Google Scholar]
32. Yu CN, Joachims T, Elber R, Pillardy J. Поддержка векторного обучения моделей выравнивания белков. Журнал вычислительной биологии. 2008;15(7):867–880. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
33. Дитерих Т.Г., Ашенфельтер А., Булатов Ю. Обучение условных случайных полей с помощью повышения градиентного дерева; Материалы 21-й Международной конференции по машинному обучению (ICML). 2004. стр. 217–224. [Google Scholar]
34. Лафферти Дж., МакКаллум А., Перейра Ф. Условные случайные поля: вероятностные модели для сегментации и маркировки данных последовательности; ICML: Proc. 18-я международная конф. по машинному обучению; Сан-Франциско: Морган Кауфманн; 2001. стр. 282–289. [Академия Google]
35. Ша Ф., Перейра Ф. Поверхностный анализ с условными случайными полями. Труды технологии человеческого языка NAACL 2003. 2003: 134–141. [Google Scholar]
36. Shen R. Предсказание вторичной структуры белка с использованием условных случайных полей и профилей. Департамент компьютерных наук Университета штата Орегон; 2006. Магистерская диссертация. [Google Scholar]
37. Lafferty J, Zhu X, Liu Y. Условные случайные поля ядра: представление и выбор клики; ICML 2004: Материалы двадцать первой международной конференции по машинному обучению; Нью-Йорк: ACM Press; 2004. [Google Академия]
38. Чжао Ф., Ли С., Стернер Б.В., Сюй Дж. Различительное обучение для выборки конформации белка. Белки: структура, функция и биоинформатика. 2008;73(1):228–240. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
39. Do C, Gross S, Batzoglou S. CONTRAalign: Discriminative Training for Protein Sequence Alignment. 2006 [Google Scholar]
40. Макгаффин Л.Дж., Брайсон К., Джонс Д.Т. Сервер прогнозирования структуры белка PSIPRED. Биоинформатика. 2000;16(4):404–405. [PubMed] [Академия Google]
41. Цю Дж., Элбер Р. SSALN: Алгоритм выравнивания с использованием структурно-зависимых матриц замещений и штрафов за пробелы, извлеченные из структурно выровненных пар белков. Белки: структура, функция и биоинформатика. 2006;62(4):881–891. [PubMed] [Google Scholar]
42. Karplus K, Karchin R, Shackelford G, Hughey R. Калибровка E-значений для скрытых марковских моделей с использованием нулевых моделей обратной последовательности. Биоинформатика. 2005;21(22):4107–4115. [PubMed] [Google Scholar]
43. Джонс Д.Т. Прогнозирование вторичной структуры белка на основе оценочных матриц для конкретных позиций. Журнал молекулярной биологии. 1999;292(2):195–202. [PubMed] [Google Scholar]
44. Гутманн Б., Керстинг К. Стратифицированное повышение градиента для быстрого обучения условных случайных полей; Материалы 6-го Международного семинара по многореляционному анализу данных; стр. 56–68. [Google Scholar]
45. Рабинер Л.Р. Учебное пособие по скрытым марковским моделям и избранным приложениям для распознавания речи. Труды IEEE. 1990: 267–296. [Google Scholar]
46. Kabsch W, Sander C. Словарь вторичной структуры белков: распознавание образов водородных связей и геометрических особенностей. Биополимеры. 1983;22(12):2577–2637. [PubMed] [Google Scholar]
47. Pollastri G, Baldi P, Fariselli P, Casadio R. Прогнозирование координационного числа и относительной доступности растворителя в белках. Белки: структура, функция и генетика. 2002;47(2):142–153. [PubMed] [Google Scholar]
48. Сюй Дж. Распознавание складок по прогнозируемой точности выравнивания. IEEE/ACM Transaction of Computing Biology and Bioinformatics. 2005;2(2):157–165. [PubMed] [Google Scholar]
49. Марти-Реном М.А., Мадхусудхан М.С., Сали А. Выравнивание белковых последовательностей по их профилям. Белковая наука. 2004;13(4):1071–1087. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
50. Zhang W, Liu S, Zhou Y. SP5: Улучшение распознавания белковых складок с использованием профилей торсионного угла и модели штрафа за разрыв на основе профилей. ПЛОС ОДИН. 2008;3(6) [бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
51. Эллротт К., Го Дж. Т., Олман В., Сюй Ю. Улучшение выравнивания последовательности белка и структуры с использованием частотных массивов вставок/делеций. Вычислительные системы биоинформатики / Общество наук о жизни. Конференция по вычислительным системам и биоинформатике. 2007; 6: 335–342. [PubMed] [Академия Google]
52. Мурзин А.Г., Бреннер С.Е., Хаббард Т., Чотия С. SCOP: база данных структурной классификации белков для исследования последовательностей и структур. Журнал молекулярной биологии. 1995;247(4):536–540. [PubMed] [Google Scholar]
53. Zhang Y, Skolnick J. TM-align: алгоритм выравнивания структуры белка на основе TM-оценки. Исследование нуклеиновых кислот. 2005;33(7):2302–2309. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
54.